Prof. dr hab. Jacek Otlewski
(koordynator programu badawczego projektu BioMed)
Profesor tytularny od 1994 r., profesor zwyczajny w Uniwersytecie Wrocławskim od 1994 r.
Specjalność naukowa: biochemia, biologa molekularna, biofizyka, biotechnologia
Główne osiągnięcia naukowe:
- wyjaśnienie mechanizmu stabilizacji dimerycznego białka Lis-1 odpowiedzialnego za tworzenie kory mózgowej człowieka (2003-2004)
- określenie struktury białka dikortyny metodą heteronuklearnych widm NMR oraz zaproponowanie sposobu jego oddziaływania z tubuliną i mikrotubulami (2002-2003)
- współudział w ustaleniu algorytmu umożliwiającego określenie energii oddziaływania między proteazami serynowymi a ich białkowymi inhibitorami na podstawie znajomości sekwencji aminokwasowej inhibitorów (1983-2002)
- ustalenie, że aminokwasy na powierzchni białka mogą mieć zasadniczy wpływ na jego stabilność (1998-2001)
- określenie struktury hisaktofiliny metodą rezonansu magnetycznego; struktura ta w 1992 roku była jedną z największych określonych poprzez NMR (1990-1992)
- wyjaśnienie strukturalnych przyczyn dominującej roli pozycji P1 w białkowym inhibitorze proteaz (BPTI) poprzez zmierzenie odpowiednich stałych asoscjacji oraz udział w określeniu 25 wysokorozdzielczych struktur krystalicznych kompleksów proteaza-inhibitor (1997-2004)
- określenie przedziału wartości stałych hydrolizy dla pojedynczych wiązań peptydowych w natywnych białkach globularnych (1999-2002)
- wyselekcjonowanie z bibliotek białek prezentowanych na fagach wariantów inhibitora BPTI bardzo silnie hamujących chymotrypsynę i elastazę (1995-2001)
- współodkrycie i współudział w określeniu struktury najmniejszych białkowych inhibitorów proteaz z nasion dyniowatych oraz wyodrębnienie ich w nową rodzinę inhibitorów (1980-1992)
Publikacje:
124 impact factor: łącznie ponad 550; w tym prace przeglądowe: 19; patenty: 2; monografie: 1; podręczniki: 0; komunikaty: 120.
Współpraca międzynarodowa (aktualna):
prof. Z.S. Derewenda (University of Virginia, Charlottesville, USA), prof. A.O. Smalas (Univesrity of Tromso, Norwegia), prof. S. Olsnes (Norwegian Cancer Institute w Oslo), dr. V. Siksnys (Institute of Biotechnology w Wilnie).
Zagraniczne staże naukowe:
1983-1985 – trzyletni staż podoktorski (laboratorium M. Laskowskiego, Jr., Purdue University, USA);
1990-1991 – półtoraroczne stypendium Fundacji A. Humboldta (laboratorium R. Hubera i T. Holaka, Max-Planck Institute for Biochemistry, Niemcy),
1993 – profesor wizytujący (1 rok), Purdue University, USA.
Wykłady na zaproszenie:
ogółem 70 wykładów na zaproszenie wygłaszanych na zjazdach naukowych lub w instytucjach naukowych krajowych i zagranicznych, w tym na uniwersytetach: Oxford, Vriginia, Tromso, Berlin, Osaka, Purdue, Oslo oraz w Max-Planck Institute for Biochemistry, Lithuanian Institute for Biotechnology.
Dydaktyka i kształcenie kadry:
zakończone przewody doktorskie: 20; opieka nad habilitacjami: 1; recenzje prac doktorskich: 30; habilitacyjnych: 11; inne: opiniowanie 7 wniosków o tytuł profesora, opieka nad 33 pracami magisterskimi; prowadzone 4 wykłady dla studentów kierunku Biotechnologia (łączny wymiar roczny 90 godz).
Nagrody i wyróżnienia:
Nagrody Ministra Edukacji Narodowej (4 nagrody), 1982-1991
Złoty Krzyż Zasługi, 2001
Indywidualna nagroda Ministra Edukacji Narodowej i Sportu za całokształt dorobku, 2004
Subsydium dla Uczonego przyznane przez Fundację na Rzecz Nauki Polskiej, 2000
Nagroda im. J.K. Parnasa za najlepszą, publikację z dziedziny biochemii opublikowana w 2000 roku, 2001
Medal Leona Marchlewskiego za całokształt osiągnięć naukowych przyznany przez Komitet Biochemii i Biofizyki PAN, 2004
Nagroda zespołowa sekretarza PAN, 1987
Indywidualna nagroda II Wydziału PAN, 1995
Indywidualna nagroda II Wydziału PAN, 2002
Działalność organizacyjna:
Członek: Polskiej Akademii Nauk, European Molecular Biology Organization, Academia Europaea, Polskiego Towarzystwa Biochemicznego, Societas Humboldtiana Polonorum, Protein Society.
- Członek sekcji Biologii Molekularnej, Biochemii i Biofizyki KBN (1995-1997 oraz 1999-2002)
- Zastępca dyrektora Instytutu Biochemii i Biologii Molekularnej Uniwersytetu Wrocławskiego (1996-1999)
- Dziekan Wydziału Biotechnologii Uniwersytetu Wrocławskiego (2006-2012)
- Członek sekcji Biotechnologii KBN (1999-2002)
- Członek Prezydium Komitetu Biochemii i Biofizyki PAN (1999-2002)
- Przedstawiciel Polski w International Union of Biochemistry and Molecular Biology (1999-2002)
- Przedstawiciel Polski w COST (2006-2007)
- Członek panelu oceniającego Applied Life Sciences and Biotechnology ERC Advanced Investigation Grants, 2009-2013 przy Komisji Europejskiej.
- Członek Komitetu Biotechnologii PAN (1999-2002)
- Członek Komitetu Biochemii i Biofizyki PAN (1996-2002)
- Członek Rady Naukowej Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN (1996-2002)
- Członek Rady Naukowej Instytutu Biologii Doświadczalnej PAN (2007-2010)
- Członek Rady Naukowej Instytutu Immunologii i Terapii Doświadczalnej PAN (2007-)
- Członek Rady Naukowej Instytutu Chemii Bioorganicznej PAN (2007-2010)
- Koordynator sympozjum Proteins and peptides at work odbywającego się w ramach 29 Kongresu FEBS (Warszawa, 26 czerwca – 1 lipca, 2004)
Koordynator merytoryczny projektu BioMed realizowanego przez Wrocławskie - Centrum Badań EIT+ (2008-)
Recenzent publikacji dla czasopism:
Acta Biochimica Polonica, Biochemistry, Biochimica et Biophysica Acta, Biological Chemistry, Biomacromolecules, BMC Bioinformatics, Comparative Biochemistry and Physiology, European Journal of Biochemistry, FEBS Journal, FEBS Letters, Journal of the American Chemical Society, Journal of Biological Chemistry, Journal of Medicinal Chemistry, Journal of Molecular Biology, Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology, Journal of Proteome Research, Microbial Cell Factories, Molecular Diversity, Phytochemistry, Polish Journal of Chemistry, Postępy Biochemii (Progress in Biochemistry), Protein and Peptide Letters, Protein Journal, Protein Engineering, Design and Selection, Protein Science. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics
Recenzent projektów badawczych dla Ministerstwa nauki i szkolnictwa wyższego (ponad 200 recenzji), National Science Foundation (USA), Biotechnology and Biological Sciences Research Council (UK), European Molecular Biology Organization, Fundacji na rzecz Nauki Polskiej, Wellcome Trust (UK), Medical Research Council (UK), Science Foundation Ireland, Strategic Research Cluster Programme (Ireland), European Research Council,
Członek rady naukowej czasopism Annexins, Central European Journal of Biology,
Cytowanie:
publikacje J. Otlewskiego do dnia 20 października 2012 r. były cytowane łącznie 3000 razy a index Hirscha wynosi 31.
Opiekun 48 prac magisterskich (M. Kunicka, D. Czyżewska, I. Krokoszyńska, K. Światłoch, P. Jakimowicz, M. Gonciarz, W. Świątek, M. Kolasiński, A. Sywula, O. Buczek, A. Grzesiak, J. Polanowska, M. Kapuściński, K. Kościelska, D. Drulis, M. Kasztura, H. Czapińska, T. Cierpicki, E. Jabłońska, A. Kopeć, F. Jeleń, D. Tomkiewicz, A. Lulko, A. Kawecka, M. Paduch, K. Śmietana, T. Secewicz, M. Domańska, A. Kobielak, M. Sikorska, P. Lachowicz, J. Mikuczewski, M. Lipa, M. Bukowska, H. Czepczyńska, H. Dudek, M. Bogacz, A. Gajewska-Naryniecka, A. Szlachcic. M. Wiktor, A. Karpiak, M. Walczak, G. Wiera, I. Staszewska, T. Steczko, A. Oślizło, M. Dzięgała, K. Kłak)
Promotor 25 doktoratów:
1. Tomasz Zbyryt (1993) „Kinetyka i Termodynamika Oddziaływania Białkowych Inhibitorów z Nasion Rodziny Dyniowatych z Proteinazami oraz Trypsynogenem”, University of Wrocław.
2. Grzegorz Bułaj (1993) „Zmiany Stabilności Trypsynogenu i Trypsyny Indukowane Wiązaniem Jonu Ca++, Dipeptydu L-Ile-L-Val oraz Różnych Inhibitorów Białkowych”, University of Wrocław. (Awarded by the Polish Prime Minister).
3. Izabela Krokoszyńska (1995) „Energia Oddziaływań Trypsyny - Inhibitor Białkowy w Aspekcie Zmian Parametrów Stabilności Konformacyjnej Inhibitora”, University of Wrocław. Awarded by the Polish Prime Minister)
4. Daniel Krowarsch (1998) „Wpływ Podstawień Aminokwasowych w Pozycji P1 Inhibitora BPTI na Jego Stabilność Konformacyjną i Energię Oddziaływań z Wybranymi Proteazami Serynowymi”, University of Wrocław.
5. Damian Stachowiak (1999) „Termodynamika Oddziaływania Proteaz Serynowych z Naturalnymi Białkowymi Inhibitorami”, University of Wrocław.
6. Liliana Kiczak (1999) „Konstrukcja i Selekcja na Wybranych Proteazach Serynowych Bibliotek Zasadowego Trzustkowego Inhibitora Trypsyny (BPTI) Prezentowanych na Powierzchni Faga M13”, University of Wrocław.
7. Włodzimierz Apostoluk (2000) „Strukturalna i Energetyczna Analiza Oddziaływania Proteaza Serynowa - Inhibitor Białkowy”, University of Wrocław.
8. Agnieszka Szpineta (2000) „Konstrukcja i Ekspresja Mutantów Inhibitora Trypsyny z Trzustki Bydlęcej (BPTI) oraz Ich Charakterystyka pod Względem Stabilności i Specyficzności Hamowania Wybranych Proteinaz Serynowych”, University of Wrocław.
9. Olga Buczek (2001) „Systematyczna Mutageneza Inhibitora Trypsyny z Trzustki Bydęcej (BPTI) w Zastosowaniu do Szacowania Stałych Hydrolizy Wiązań Peptydowych oraz Efektów Addytywnych w Oddziaływaniu z Proteazami”, University of Wrocław.
10. Tomasz Cierpicki (2002) „Zastosowanie Automatycznych Metod do Określania Struktur Białek w Roztworze Techniką Magnetycznego Rezonansu Jądrowego”, University of Wrocław. (Awarded by the Polish Prime Minister).
11. Katarzyna Kościelska-Kasprzak (2003) „Projektowanie i Analiza Konformacji Małych Domen Białkowych Opartych o Motyw Strukturalny Beta-Beta-Alfa”, University of Wrocław. (Awarded by the Polish Prime Minister)
12. Filip Jeleń (2004) „Termodynamiczna i Kinetyczna Analiza Mutacyjna Białka GrafGAP – Regulatora GTPaz z Rodziny Rho: Cdc42, RhoA i Rac1”, University of Wrocław. (Awarded by the Polish Prime Minister).
13. Monika Kasztura (2004) „Konstrukcja i Zastosowanie Fagowych Bibliotek Peptydowych”, University of Wrocław.
14. Honorata Czapińska (2004) „Analiza Rentgenostrukturalna Mutantów Zasadowego Trzustkowego Inhibitora Trypsyny (BPTI) oraz Ich Kompleksów z Bydlęcą Chymotrypsyną”, University of Wrocław. (the Polish Prime Minister Award).
15. Małgorzata Zakrzewska (2005) „Analiza Mutacyjna Ludzkiego Kwaśnego Czynnika Wzrostu Fibroblastów", University of Wrocław.
16. Arkadiusz Oleksy (2006) „Molekularne Podstawy Rozpoznania GTPazy RhoA przez Tandem Domen DH/PH Białka PDZ-RhoGEF”, University of Wrocław.
17. Dominika Drulis-Fajdasz (2006) „Peptydy Oddziałujące z GTPazami Rodziny Rho”, University of Wrocław.
18. Katarzyna Śmietana (2007) „Zastosowanie Peptydowych Bibliotek Prezentowanych na Fagu M13 do Określania Specyficzności Domen PDZ”, University of Wrocław.
19. Agnieszka Mateja (2007) „Analiza Konformacji i Stabilności Domen DCX i LisH Występujących w Białkach Zaangażowanych w Proces Migracji Neuronów”, University of Wrocław.
20. Marcin Paduch (2008) „Domeny PDZ Białek Wielolodomenowych – Specyficzność i Allosteria”, University of Wrocław.
21. Adriana Kiędzierska (2009) „Charakterystyka Strukturalna i Funkcjonalna Ludzkiej Muskeliny”, University of Wrocław.
22. Małgorzata Sikorska (2010) „Biofizyczna Charakterystyka Domen Ludzkiego Białka – E„Biofizyczna Charakterystyczna Domen Ludzkiego Białka – Elfiny”, University of Wrocław.lfiny”, University of Wrocław.
23. Anna Cyranka (2012) „Zastosowanie Bibliotek Fagowych do Otrzymywania Białek Specyficznie Rozpoznających Markery Nowotworowe”, University of Wrocław.
24. Anna Szlachcic (2012) „Zastosowanie Ludzkiego CZYNNIKA Wzrostu Fibroblastów (FGF!) w Terapii Przeciwnowotworowej”, University of Wrocław.
25. Edyta Petters (2012) „Konstrukcja i Selekcja Bibliotek Białkowych Opartych na Wybranych Modułach Białkowych”, University of Wrocław.
Publikacje prof. Jacka Otlewskiego:
1. Leluk, J., Otlewski, J., Wieczorek, M., Polanowski, A. & Wilusz, T. (1983) Preparations and Characteristics of Trypsin Inhibitors from the Seed of Squash (Cucurbita maxima) and Zucchini (Cucurbita pepo var. Giromontia). Acta Biochim. Polon., 30, 127-138.
2. Szewczuk, A., Kurowska, E., Prusak, E., Wilusz, T., Polanowski, A., Otlewski, J., Sobczyk, K. & Siemion, Z. (1983). Structural Differences between Trypsin Inhibitors Isolated from Cucurbitaceae Family Seeds: Immunological, CD and NMR Studies. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 364, 941-947.
3. Wilimowska-Pelc, A., Wieczorek, M., Otlewski, J., Leluk, J. & Wilusz, T. (1983). Immobilized Bowman-Birk Inhibitor for Selective Isolation of Chymotrypsin B from Bovine Pancreas. J. Chrom., 269, 22-27.
4. Otlewski, J., Polanowski, A., Leluk, J. & Wilusz, T. (1984). Trypsin Inhibitors in Summer Squash (Cucurbita pepo) Seeds. Isolation, Purification and Partial Characterization of the Inhibitors. Acta Biochim. Polon., 31, 267-278.
5. Wieczorek, M., Otlewski, J., Cook, J., Parks, K., Leluk, J., Wilimowska-Pelc, A., Polanowski, A., Wilusz, T. & Laskowski, M. Jr. (1985). The Squash Family of Serine Proteinase Inhibitors. Amino Acid Sequences and Association Constants of Inhibitors from Squash, Summer Squash, Zucchini and Cucumber Seeds. Biochem. Biophys. Res. Commun., 126, 646-652.
6. Otlewski, J. & Wilusz, T. (1985). The Serine Proteinase Inhibitors from Summer Squash (Cucurbita pepo). Some Structural Features, Stability and Proteolytic Degradation. Acta Biochim. Polon., 32, 285-293.
7. Otlewski, J., Whatley, H., Polanowski, A. & Wilusz, T. (1987). Amino Acid Sequences of Trypsin Inhibitors from Watermelon (Citrullus vulgaris) and Red Bryony (Brionia dioica) Seeds. Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 368, 1505-1507.
8. Polanowski, A., Cieslar, E., Otlewski, J., Nienartowicz, B., Wilimowska-Pelc, A. & Wilusz, T. (1987). Protein Inhibitors of Trypsin from the Seeds of Cucurbitaceae Plants. Acta Biochim. Polon. 34, 395-406.
9. Polanowski, A., Otlewski, J., Leluk, J., Wilimowska-Pelc, A. & Wilusz, T. (1988). A New Family of Serine Proteinase Inhibitors from Squash Seeds. Molecular and Cellular Regulation of Enzyme Activity. Biol. Zentralblatt, 107, 45-49.
10. Hildebrandt, P. G., Copeland, R. A. Spiro, T. G., Otlewski, J., Laskowski, M. Jr. & Prendergast, R. G. (1988). Tyrosine Hydrogen-Bonding and Environmental Effects in Proteins Probed by Ultraviolet Resonance Raman Spectroscopy. Biochemistry, 27, 5426-5433.
11. Bode, W., Greyling, J., Huber, R., Otlewski, J. & Wilusz, T. (1989). The Refined 2.0 Å X-Ray Structure of the Complex Formed between Bovine -Trypsin and CMTI I a Trypsin Inhibitor from Squash Seeds (Cucurbita maxima). Topological Similarity of the Squash Seeds Inhibitor with the Carboxypeptidase A Inhibitor from Potatoes. FEBS Letts., 242, 285-292.
12. Polanowski, A., Wilimowska-Pelc, A., Kolaczkowska, M. K., Olichwier, Z., Leluk, J., Otlewski, J. & Wilusz, T. (1989). Proteolytic Enzymes and Their Naturally Occurring Inhibitors. Acta Univ. Wratislaviensis, 868, 33-40.
13. Rolka, K., Kupryszewski, G., Ragnarsson, U., Otlewski, J., Wilusz, T. & Polanowski, A. (1989). Synthesis of an Elastase Inhibitor by Monosubstitution of Arg5 with Val at the Reactive Site in a Trypsin Inhibitor from Squash Seeds (CMTI III). Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 370, 499-502.
14. Holak, T., Bode, W., Huber, R., Otlewski, J. & Wilusz T. (1989). N.M.R. Solution and X-Ray Structures of Squash Inhibitor Exhibit the Same Conformation of the Proteinase Binding Loop. J. Mol. Biol., 210, 649-654.
15. Holak, T., Gondol, D., Otlewski, J. & Wilusz, T. (1989). Determination of the Complete Three-Dimensional Structure of the Trypsin Inhibitor from Squash Seeds in Aqueous Solution by Nuclear Magnetic Resonance and a Combination of Distance Geometry and Simulated Annealing. J. Mol. Biol., 210, 635-648.
16. Bode, W., Greyling, J., Huber, R., Otlewski, J. & Wilusz, R. (1989). The X-Ray Crystal Structure of the Complex Formed between Bovine -Trypsin and CMTI I, a Trypsin Inhibitor from Squash Seeds. In: Proteinases and Their Inhibitors: Recent Developments (E. Auerswald, H. Fritz and V. Turk, eds.) Weka-Druck, Linnich, pp. 85-90.
17. Holak, T. A., Bode, W., Huber, R., Otlewski, J. & Wilusz, T. (1989). N.M.R. Solution and X-Ray Structures of Squash Trypsin Inhibitor Exhibit the Same Conformation of the Proteinase Binding Loop. In: Proteinases and Their Inhibitors. Recent Developments. (E. Auerswald, H. Fritz and V. Turk, eds.) Weka-Druck, Linnich, pp. 95-97.
18. Otlewski, J. (1990). The Squash Inhibitor Family of Serine Proteinases. Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 371, 23-28.
19. Dryjanski, M., Otlewski, J., Polanowski, A. & Wilusz, T. (1990). Serine Proteinase from Cucurbita ficifolia Seed; Purification, Properties, Substrate Specificity and Action on Native Squash Trypsin Inhibitor (CMTI I). Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 371, 889-895.
20. Otlewski, J., Zbyryt, T., Krokoszynska, I. & Wilusz, T. (1990). Inhibition of Serine Proteinases by Squash Inhibitors. Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 371, 589-594.
21. Dryjanski, M., Otlewski, J. & Wilusz, T. (1990). Serine Proteinase from Cucurbita ficifolia Seeds. Acta Biochim. Polon., 37, 169-172.
22. Otlewski, J. (1990). Trypsin Inhibitors from Cucurbitaceae Plants. Zeszyty Nauk. Uniw. Jagiellon., 986, 69-75.
23. Stachowiak, K., Otlewski, J., Polanowski, A. & Dyckes, D. F. (1990). Monitoring Protein Cleavage and Concurrent Disulfide Bond Assignment Using Thermospray LC/MS. Peptide Res., 3, 148-154.
24. Otlewski, J. (1990). Stability of Globular Proteins. The Case of Ovomucoid Third Domains. (in Polish). Acta Univ. Wratislaviensis, 1269.
25. Rolka, K., Kupryszewski, G., Ragnarsson, U., Otlewski, J., Krokoszynska, I. & Wilusz, T. (1991). New Synthetic Aanlogues of Trypsin Inhibitor CMTI-III from Squash Seeds. In: Peptides 1990. Proceedings of the Twenty-First European Peptide Symposium (E. Giralt and D. Andreu, eds.) ESCOM Science Publ., pp. 768-771.
26. Zbyryt, T. & Otlewski, J. (1991). Interaction between Squash Inhibitors and Bovine Trypsinogen. Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 372, 255-262.
27. Rolka, K., Kupryszewski, G., Ragnarsson, U., Otlewski, J., Krokoszynska, I. & Wilusz, T. (1991). Chemical Synthesis of New Trypsin, Chymotrypsin and Elastase Inhibitors by Amino-Acid Substitutions in a Trypsin Inhibitor from Squash Seeds (CMTI I). Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 372, 63-68.
28. Holak, T. A., Habazettl, J., Oschkinat, H. & Otlewski, J. (1991). Structures of Proteins in Solution Derived from Homonuclear Three-Dimensional NOE-NOE Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy. High Resolution Structure of Squash Trypsin Inhibitor. J. Am. Chem. Soc., 113, 3196-3198.
29. Habazettl, J., Gondol, D., Wiltscheck, R., Otlewski, J., Schleicher, M. & Holak, T. A. (1992). Structure of Hisactophilin is Similar to Interleukin-l and Fibroblast Growth Factor. Nature, 359, 855-858.
30. Rolka, K., Kupryszewski, G., Rozycki, J., Ragnarsson, U., Zbyryt, T. & Otlewski, J. (1992). New Analogues of Cucurbita maxima Trypsin Inhibitor III (CMTI I III) with Simplified Structure. Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 373, 1055-1060.
31. Rolka, K., Kupryszewski, G., Rozycki, J., Ragnarsson, U., Zbyryt, T. & Otlewski, J. (1992). Fully Active Synthetic Analogue of Cucurbita maxima Trypsin Inhibitor III (CMTI III) Monosubstituted with Glycine in Position 9. Pol. J. Chem., 66, 2009-2013.
32. Rolka, K., Kupryszewski, G., Rozycki, J., Ragnarsson, U., Zbyryt, T., Otlewski, J. & Wliusz, T. (1992). Trypsin Inhibitor (CMTI I III) from Squash seeds: New Synthetic Analogues with Simplified Structure. In: Peptides 1992 (C.H. Schneider and A.N. Eberle, eds.) ESCOM Science Publ. 776-777.
33. Habazettl, J., Schleicher, M., Otlewski, J. & Holak, T. A. (1992). Homonuclear Three-Dimensional NOE-NOE Nuclear Magnetic Resonance Spectra for Structure Determination Proteins in Solution. J. Mol. Biol., 228, 156-169.
34. Rozycki, J., Kupryszewski, G., Rolka, K., Ragnarsson, U., Zbyryt, T., Krokoszynska, I., Otlewski, J. (1993) Glycine-rich Analogues of Cucurbita maxima Trypsin Inhibitor (CMTI-III) Substituted by Valine in Position 27 Display Relatively Low Antitrypsin Activity. Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 374, 851-854.
35. Otlewski, J. (1993) The Squash Inhibitors of Serine Proteinases. In: Innovations on Proteases and their Inhibitors (F.X. Aviles, ed.) Walter de Gruyter, Berlin, pp. 369-390.
36. Otlewski, J. & Zbyryt, T. (1994) Single Peptide Bond Hydrolysis/Resynthesis in Squash Inhibitors of Serine Proteinases. I. Kinetics and Thermodynamics of the Interaction betwwen Squash Inhibitors and Bovine -Trypsin. Biochemistry, 33, 200-207.
37. Otlewski, J., Zbyryt, T., Dryjanski, M., Bulaj, G. and Wilusz, T. (1994) Single Peptide Bond Hydrolysis/Resynthesis in Squash Inhibitors of Serine Proteinases. II. Limited Proteolysis of Cucurbita maxima Trypsin Inhibitor I (CMTI I) by Pepsin. Biochemistry, 33, 208-213.
38. Wells, J.A., Fairbrother, W.J., Otlewski, J., Laskowski, M.Jr. & Burnier, J. (1994) A Reinvestigation of a Synthetic Peptide (TrPepz) Designed to Mimic Trypsin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 4110-4114.
39. Bulaj, G. & Otlewski, J. (1994) Denaturation of Free and Complexed Bovine Trypsinogen with the Calcium Ion, Dipeptide Ile-Val and Basic Pancreatic Trypsin Inhibitor (Kunitz). Eur. J. Biochem., 223, 939-946.
40. Bulaj, G. & Otlewski, J. (1995) Ligand-Induced Changes in the Conformational Stability of Bovine Trypsinogen and Their Implications for the Protein Function. J. Mol. Biol. 247, 701-716.
41. Bolewska, K., Krowarsch, D., Otlewski, J., Jaroszewski, £. & Bierzynski, A. (1995) Synthesis, Cloning and Expression in E. coli of Met8->Leu Variant of Cucurbita maxima Trypsin Inhibitor I, a Representative of Squash Inhibitor Family. FEBS Lett. 377, 172-174.
42. Krokoszynska, I. & Otlewski, J. (1996) Thermodynamic Stability Effects of Single Peptide Bonds Hydrolysis in Protein Inhibitors of Serine Proteinases. J. Mol. Biol. 256, 793-802.
43. Otlewski, J., Sywula, A., Kolasinski, M. & Krowarsch, D. (1996) Unfolding Kinetics of Bovine Trypsinogen. Eur. J. Biochem. 242, 601-607.
44. Otlewski, J. & Krowarsch, D. (1996) Squash Inhibitor Family of Serine Proteinases. Acta Biochim. Polon. 43, 431-444.
45. Otlewski, J. & Apostoluk, W. (1997) Structural and Energetic Aspects of Protein-Protein Recognition. Acta Biochim. Polon. 44, 367-388
46. Otlewski, J., Apostoluk, W., Buczek, O., Cholawska, L., Grzesiak, A., Koscielska, K., Krokoszynska, I., Krowarsch, D., Stachowiak, D. & Dadlez, M. (1997) Structural and Energetic Aspects of Protein Inhibitor-Serine Proteinase Recognition. In: Trends in Protein Research. (Legocki, A.B & Soda, K. eds.) Scientific Publishers, Poznan, pp. 49-58
47. Krokoszynska, I., Dadlez, M. & Otlewski, J. (1998) Structure of Single-disulfide Variants of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI) as Probed by Their Binding to Bovine -Trypsin. J. Mol. Biol. 275, 503-513.
48. Polanowska, J., Krokoszynska, I., Czapinska, H., Watorek, W., Dadlez, M. & Otlewski, J. (1998) Specificity of Human Cathepsin G. Biochim. Biophys. Acta 1386, 189-198.
49. Apostoluk, W. & Otlewski, J. (1998) Variability of the Canonical Loop Conformations in Serine Proteinases Inhibitors and Other Proteins. Proteins: Struct. Funct. Genet. 32, 459-474.
50. Koscielska, K., Kiczak, L., Kasztura, M., Wesolowska, O. & Otlewski, J. (1998) Phage Display of Proteins. Acta Biochim. Polon. 45, 705-720.
51. Helland, R., Berglund, G.I., Andersen, O.A., Smalas, A.O., Willassen, N.P., Apostoluk, W. & Otlewski, J. (1999) High Resolution Crystal Structures of Three New Trypsin-Squash Inhibitor Complexes. Detailed Comparison with Other Trypsins and Their Complexes. Acta Cryst. D55, 139-148.
52. Kiczak, L., Koscielska, K., Otlewski, J., Czerwinski, M. & Dadlez, M. (1999) Phage Display Selection of P1 Mutants of BPTI Directed against Five Different Serine Proteinases. Biol. Chem. 380, 101-105.
53. Czapinska, H. & Otlewski, J. (1999) Structural and Energetic Determinants of the S1 Site Specificity in Serine Proteases. Eur. J. Biochem. 260, 571-595.
54. Helland, R., Otlewski, J., Sundheim, O., Dadlez, M. & Smalas, A.O. (1999) The Crystal Structures of the Complexes Between Bovine -Trypsin and Ten P1 Variants of BPTI. J. Mol. Biol. 287, 923-942.
55. Krowarsch, D., Dadlez, M., Buczek, O., Krokoszynska, I., Smalas, A.O. & Otlewski, J. (1999) Interscaffolding Additivity: Binding of P1 Variants of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor to Four Serine Proteases. J. Mol. Biol. 289, 175-186.
56. Otlewski, J., Krowarsch, D. & Apostoluk, W. (1999) Protein Inhibitors of Serine Proteinases. Acta Biochim. Polon. 46, 531-565.
57. Czapinska, H., Otlewski, J., Krzywda, S., Sheldrick, G.M. & Jaskólski, M. (2000) High Resolution Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor with Altered Binding Loop Sequence. J. Mol. Biol. 295, 1237-1249.
58. Favre, I., Moss, G.W.J., Goldenberg, D.P., Otlewski, J. & Moczydlowski, E. (2000) Structure-Activity Relationships for the Interaction of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor with an Intracellular Site on a Large Conductance Ca2+-activated K+ Channel. Biochemistry 39, 2001-2012.
59. Grzesiak, A., Buczek, O., Petry, I., Szewczuk, Z. & Otlewski, J. (2000) Inhibition of Serine Proteinases from Human Blood Clotting System by Squash Inhibitor Mutants. Biochim. Biophys. Acta 1478, 318-324.
60. Cierpicki, T., Bania, J. & Otlewski, J. (2000) NMR Solution Structure of Apis mellifera Chymotrypsin/Cathepsin G Inhibitor-1 (AMCI-1): Structural Similarity with Ascaris Protease Inhibitors. Protein Science 9, 976-84.
61. Grzesiak, A., Krokoszynska, I., Krowarsch, D., Dadlez, M. & Otlewski, J. (2000) Inhibition of Six Serine Proteinases of the Human Coagulation System by Mutants of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor. J. Biol. Chem. 275, 33346-33352.
62. Grzesiak, A., Helland, R., Smalås, A.O., Krowarsch, D. Dadlez, M. & Otlewski, J. (2000) The P1’ Position in BPTI is a Major Determinant of the Association Energy with Serine Proteinases. J. Mol. Biol. 301, 207-218.
63. Cierpicki, T. & Otlewski, J. (2000) Determination of a High Precision Structure of a Novel Protein Linum usitatissimum Trypsin Inhibitor (LUTI) Using Computer Aided Assignment of NOESY Crosspeaks. J. Mol. Biol. 302, 1179-1192.
64. Wesołowska, O., Krokoszynska, I., Krowarsch, D. & Otlewski, J. (2001) Enhancement of Chymotrypsin-Inhibitor/Substrate Interactions by 3 M NaCl. Biochim. Biophys. Acta 1545, 78-85.
65. Młynarz, P., Valensina, D., Kozłowski, H., Kowalik-Jankowska, T., Otlewski, J., Gagelli, G. & Gagelli, N. (2001) Coordination Ability Towards CuII of the 29-Amino Acid Residue Trypsin Inhibitor of Squash and Two of Its Analogues. J. Chem. Soc. Dalton Trans. 645-652.
66. Lu, S. M., Lu, W., Qasim, M. A., Anderson, S., Apostol, I., Ardelt, W., Bigler, T., Chiang, Y. W., Cook, J., James, M. N. G., Kato, I., Kelly, C., Kohr, W., Komiyama, T., Lin, T.-Y., Ogawa, M., Otlewski, J., Park, S.-J., Qasim, S., Ranjbar, M., Tashiro, M., Warne, N., Whatley, H., Wieczorek, A., Wieczorek, M., Wilusz, T., Wynn, R., Zhang, W. & Laskowski, M.Jr. (2001) Predicting the Reactivity of Proteins from their Sequence Alone. Kazal Family of Protein Inhibitors of Serine Proteinases. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98, 1410-1415.
67. Krowarsch, D. & Otlewski, J. (2001) Amino-Acid Substitutions at the Fully Exposed P1 Site of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor Affect Its Stability. Protein Science 10, 715-724.
68. Addlagatta, A., Krzywda, S., Czapinska, H., Otlewski, J. & Jaskolski, M. (2001) Ultra High Resolution Structure of BPTI. Acta Cryst. D57, 649-663.
69. Otlewski, J., Jaskólski, M., Buczek, O., Cierpicki, T., Czapińska, H., Krowarsch, D., Smalas, A.O., Stachowiak, D., Szpineta, A. & Dadlez, M. (2001) Structure-Function Relationship of Serine Protease – Protein Inhibitor Interaction. Acta Biochim. Polon. 48, 419-428.
70. Cierpicki, T. & Otlewski, J. (2001) Amide Proton Temperature Coefficients as Hydrogen Bond Indicators in Proteins. J. Biomol. NMR 21, 249-261.
71. Kiczak, L., Kasztura, M., Koscielska-Kasprzak, K., Dadlez, M. & Otlewski, J. (2001) Selection of Potent Chymotrypsin and Elastase Inhibitors from M13 Phage Library of Basic Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI). Biochim. Biophys. Acta 1550, 153-163.
72. Paduch, M., Jeleń, F. & Otlewski, J. (2001) Structure of Small G Proteins and Their Regulators. Acta Biochim. Polon. 48, 829-850.
73. Buczek, O., Koscielska-Kasprzak, K., Krowarsch, Dadlez, M. & Otlewski, J. (2002) Analysis of Serine Proteinase – Inhibitor Interaction by Alanine Shaving. Protein Science 11, 806-819.
74. Buczek, O., Krowarsch, D. & Otlewski, J. (2002) Thermodynamics of Single Peptide Bond Cleavage in Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI). Protein Science 11, 924-932.
75. Martin, T.W., Dauter, Z., Devedjiev, Y., Jelen, F., Sheffield, P.J., Otlewski, J., Derewenda, Z.S. & Derewenda, U. (2002) Molecular Basis of Mitomycin C Resistance in Streptomyces: Crystal Structures of the MRD Protein with and without a Drug Derivative. Structure 10, 933-942.
76. Cierpicki, T., Zhukow, I., Byrd, A.R. & Otlewski, J. (2002) Hydrogen Bonds in Human Ubiquitin Reflected in Temperature Coefficients of Amide Protons. J. Magnetic Resonance 157, 178-181.
77. Cierpicki, T. & Otlewski, J. (2002) NMR Structures of the Two Variants of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI) Reveal Unexpected Influence of Mutations on Protein Structure and Stability. J. Mol. Biol. 321, 647-658.
78. Mateja, A., Longenecker, K., Krowarsch, D., Devedjiev, Y., Dauter, Z., Otlewski, J. & Derewenda Z.S. (2002) The Impact of GluAla, and GluAsp Mutations on the Crystallization Properties of RhoGDI. Crystal Structure of RhoGDI at 1.3 Å Resolution. Acta Cryst. D58, 1983-1991.
79. Cierpicki, T., Kim, M.H., Otlewski, J., Derewenda, Z.S. & Bushweller, J.H. (2003) Letter to the Editor: Assignment of 1H, 13C and 15N Resonances of the N-terminal Domain of Human Doublecortin. J. Biomol. NMR 25, 81-82.
80. Kang, B.S., Cooper, D., Jelen, F., Devedjiev, Y., Derewenda, U., Dauter, Z., Otlewski, J. & Derewenda, Z.S. (2003) PDZ-tandem of Human Syntenin: Crystal Structure and Functional Properties. Structure 11, 459-468.
81. Kim, M.H, Cierpicki, T., Derewenda, U., Krowarsch, D., Feng, Y., Devedjiev, Y., Dauter, Y., Walsh, C.A., Otlewski, J., Bushweller, J.H. & Derewenda, Z.S. (2003) DCX-Domain Tandems of Doublecortin and Doublecortin-like Kinase: Implications for Microtubule Regulation. Nature Struct. Biol. 10, 324-333.
82. Koscielska-Kasprzak, K., Cierpicki, T. & Otlewski, J. (2003) Importance of α-helix N-capping Motif in Stabilization of ββα Fold. Protein Science 12, 1283-1289.
83. Koscielska-Kasprzak, K. & Otlewski, J. (2003) Amyloid Forming Peptides Selected from Phage-Displayed Libraries. Protein Science 12, 1675-1685.
84. Helland, R., Czapinska, H., Leiros, I., Olufsen, M., Otlewski, J. & Smalas, A.O. (2003) Structural Consequences of Accommodation of Four Non-cognate Amino-acid Residues in the S1 Pocket of Bovine Trypsin and Chymotrypsin. J. Mol. Biol. 333, 845-861.
85. Krowarsch, D., Cierpicki, T., Jelen, F. & Otlewski, J. (2003) Canonical Protein Inhibitors of Serine Proteases. Cell. Mol. Life Sci. 60, 2427-2444.
86. Jeleń, F., Oleksy, O., Śmietana, K. & Otlewski, J. (2003) PDZ Domains - Common Players in the Cell Signaling. Acta Biochim. Polon. 50, 985-1017.
87. Czepas, J., Devedjiev, J., Krowarsch, D., Derewenda, U., Otlewski, J. & Derewenda, Z.S. (2004) The Impact of Lys to Arg Surface Mutations on the Crystallization of the Globular Domain of RhoGDI. Acta Cryst. D60, 275-280.
88. Schrøder-Leiros, H.K., Brandsdal, B.O., Andersen, O.A., Os, V., Leiros, I., Helland, R., Otlewski, J., Willassen, N.P. & Smalås, A.O. (2004) Trypsin Specificity as Elucidated by LIE Calculations, X-ray Structures and Association Constant Measurements. Protein Science 13, 1056-1070.
89. Oleksy, A., Barton, H., Devedjiev, Y., Derewenda, U., Otlewski, J. & Derewenda, Z.S. (2004) Preliminary Crystallographic Analysis of the Complex of the Human GTPase RhoA with the DH-PH Tandem of PDZRhoGEF. Acta Cryst. D60, 740-742.
90. Kim, M.H., Cooper, D., Oleksy, A., Devedjiev, Y., Derewenda, U., Reiner, O., Otlewski, J. & Derewenda, Z.S. (2004) The Structure of the N-terminal Domain of the Product of the Lissencephaly Gene Lis1 and Its Functional Implications. Structure 12, 987-998.
91. Borek, D., Michalska, K., Brzezinski, K., Kisiel, A., Podkowinski, J., Bonthron, D. T., Krowarsch, D., Otlewski, J. & Jaskolski, M. (2004) Expression, Purification, and Catalytic Activity of Lupinus luteus Asparagine -amidohydrolase and Its Escherichia coli Homolog. Eur. J. Biochem. 271, 3215-3226.
92. Derewenda, U., Oleksy, A., Stevenson, A.S., Korczynska, J., Dauter, Z., Somlyo, A.P., Otlewski, J., Somlyo, A.V., & Derewenda, Z.S. (2004) The Crystal Structure of RhoA in Complex with the DH/PH Fragment of PDZRhoGEF, an Activator of the Ca(2+) Sensitization Pathway in Smooth Muscle. Structure 12, 1955-1965.
93. Zakrzewska, M., Krowarsch, D., Wiedlocha, A. & Otlewski, J. (2004) Design of Fully Active FGF-1 Variants with Increased Stability. Design of Fully Active FGF-1 Variants with Increased Stability. Protein Eng. Des. Sel. 17, 603-611.
94. Czapinska, H., Helland, R., Smalås, A.O. & Otlewski, J. (2004) Crystal Structures of Five Bovine Chymotrypsin Complexes with P1 BPTI Variants. J. Mol. Biol. 344, 1005-1020.
95. Otlewski, J. (2004) Professor Michael Laskowski, Junior. (Professor Michael Laskowski – obituary) Postępy Biochemii 50.
96. Otlewski, J., Jelen, F., Zakrzewska, M. & Oleksy, A. (2005) The Many faces of Protease – Protein Inhibitor Interaction. EMBO J. 24, 1303-1310.
97. Krowarsch, D., Zakrzewska, M., Smalas, A.O. & Otlewski, J. (2005) Structure-Function Relationships in Serine Protease – Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor Interaction. Protein Peptide Lett. 12, 403-407.
98. Zakrzewska, M., Krowarsch, D., Wiedlocha, A., Olsnes, S. Otlewski, J. (2005) Highly Stable Mutants of Human Fibroblast Growth Factor-1 Exhibit Prolonged Biological Action. J. Mol. Biol. 352, 860-875.
99. Mateja, M., Cierpicki, T., Paduch, M.,Derewenda, Z.S. & and Otlewski, J. (2006) The Dimerization Mechanism of Lis1 and Its Implication for Proteins Containing the LisH Motif. J. Mol. Biol. 357, 621-631.
100. Bialas, A., Grembecka, J., Krowarsch, D., Otlewski, J., Potempa, J. & Mucha, A. (2006) Exploring the Sn Pockets in Gingipains by Newly Developed Inhibitors: Structure-based Design, Chemistry and Activity. J. Med. Chem. 49, 1744-1753.
101. Pasternak, O., Bujacz, G.D., Fujimoto, Y., Jelen, F., Otlewski, J., Sikorski, M.M. & Jaskolski, M. (2006) Unusual Zeatin Binding Revealed by Atomic-resolution Structure of Cytokinin-specific Binding Protein. Plant Cell 18, 2622-2634..
102. Oleksy, A., Opalinski, L., Derewenda, U., Derewenda, Z.S. & Otlewski, J. (2006) The Molecular Basis of RhoA Specificity in the Guanine Nucleotide Exchange Factor PDZ-RhoGEF” J. Biol. Chem. 281, 32891-32897.
103. Drulis-Fajdasz, D., Jelen, F., Oleksy, A. & Otlewski, J. (2006) Novel Pepetide Recognized by RhoA GTPase. Acta Biochim. Polon. 53, 515-524.
104. Zakrzewska, M., Krowarsch, D., Wiedlocha, A., Olsnes, S. Otlewski, J. (2006) Structural Requirements of FGF-1 for Receptor Binding and Translocation into Cells. Biochemistry 45, 15338-15348.
105. Paduch, M., Biernat M., , Stefanowicz P., Derewenda, Z.S., Szewczuk Z. & Otlewski J. (2007) Application of Bivalent Peptides to Study PDZ Domain-mediated Interactions. ChemBioChem 8, 443-452.
106. Kiedzierska, A., Smietana, K., Czepczynska, H. & Otlewski, J. (2007) Structural Similarities and Functional Diversity of Eucaryotic Discoidin-like Domains. Biochim. Biophys. Acta 177, 1069-1078.
107. Kiedzierska, A., Czepczynska, H., Smietana, K. & Otlewski, J. (2008) Expression, Purification, and Crystallization of Cysteine-rich Protein Muskelin in Escherichia coli. Protein Exp. Purif. 60, 82-88.
108. Smietana, K., Kasztura, M., . Paduch, M., Derewenda, U., Derewenda, Z.S. & Otlewski, J. (2008) The Degenerate Specificity of the PDZ Domains in the RhoA-specific Nucleotide Exchange Factors PDZRhoGEF and LARG. Acta Biochim. Polon. 55, 269-280.
109. Otlewski, J. (2008) The World of Proteins. In: Ku Interdyscyplinarności… Różne Oblicza Rzeczywistości (E. Dobierzewska-Mozrzymas, J. Gajda-Krynicka and A. Jezierski, eds.) Wydawnictwo Uniwersytetu Wrocławskiego, Wrocław, pp. 135-142.
110. Jelen, F., Lachowicz, P., Apostoluk, W., Mateja, A., Derewenda, Z.S. & Otlewski, J. (2009) The Molecular Basis of GTPase Selectivity of the GAP Domain of GrafGAP. J. Struct. Biol. 165, 10-18.
111. Szlachcic, A., Zakrzewska, M., Krowarsch, D., Os, V., Helland, R., Smalas, A. & Otlewski, J. (2009) Crystal Structure of Highly Stable Mutant of Human Fibroblast Growth Factor-1. Acta Cryst. D65, 67-73.
112. Jaskolski, M., Fernandes, H., Bujacz, A., Jelen, F., Jasinski, M., Kachlicki, P., Otlewski, J. & Sikorski, M. (2009) Cytokinin-induced Structural Adaptability of a Lupinus luteus PR-10 Protein. FEBS J. 276, 1596–1609.
113. Zakrzewska, M., Wiedlocha, A., Szlachcic, A., Krowarsch, D., Otlewski, J., Olsnes, S. (2009) Increased Protein Stability of FGF1 Can Compensate for Its Reduced Affinity for Heparin. J. Biol. Chem. 284, 25388-403.
114. Grela P., Krokowski D., Gordiyenko Y., Krowarsch D., Robinson C.V., Otlewski J., Grankowski N., Tchórzewski M.(2010) Biophysical Study of the Yeast Ribosomal Stalk: the Mode of Assembly. Biochemistry 49, 924-933.
115. Pomorski, A., Otlewski, J., Krężel, A. (2010) The High Zn(II) Affinity of Tetracysteine Tag Affects Its Fluorescent Labeling with Biarsenicals. ChemBioChem, 11, 1214-1218.
116. Szlachcic, A., Zakrzewska, M. & Otlewski, J. (2011) Longer Action Means Better Drug: Tuning up Protein Therapeutics. Biotechnology Advances 29, 436-441.
117. Borowik, T., Przybylo, M., Pala, K., Otlewski, J. & Langner, M. (2011) Quantitative Measurement of Au and Fe in Ferromagnetic Nanoparticles with Laser Induced Breakdown Spectroscopy Using a Polymer-based Gel Matrix. Spectrochimica Acta Part B: Atomic Spectroscopy 66, 726-732.
118. Śmietana, K. , Mateja, A., Krężel, A. & Otlewski, J. (2011) PDZ Domain from Dishevelled – a Specificity Study. Acta Biochim. Polon. 58, 243-250.
119. Wezner-Ptasińska, M., Krowarsch, D., & Otlewski, J. (2011) Design and Characteristics of a Stable Protein Scaffold for Specific Binding Based on Variable Lymphocyte Receptor Sequences. Biochim. Biophys. Acta Protein and Proteomics 1814, 1140-1145.
120. Zakrzewska, M., Szlachcic, A. & Otlewski J. (2011) Tailoring Small Proteins Towards Biomedical Applications. Curr. Pharm. Biotechnol. 12, 1792-1798.
121. Cyranka-Czaja, A., Wulhfard, S., Neri, D. & Otlewski, J. (2012) Selection and Characterization of Human Antibody Fragments Specific for Psoriasin – a Cancer Associated Protein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 419, 250-255.
122. Sikorska, M., Krezel, A. & Otlewski, J. (2012) Femtomolar Zn2+ Affinity to LIM Domain of Elfin Protein Uncovers Crucial Contribution of Protein-Protein Interactions to Protein Stability. J. Inorganic Biochem.115C, 28-35.
123. Cyranka-Czaja, A. & Otlewski, J. (2012) A Novel, Stable, Helical Scaffold as an Alternative Binder - Construction of Phage Display Libraries. Acta Biochim. Polon. 59, 383-390.
124. Szlachcic, A., Pala, K., Zakrzewska, M., Jakimowicz, P., Wiedlocha, A. & Otlewski, J. (2012) FGFR Targeting with FGF1–gold Nanoparticle Conjugates. Int. J. Nanomedicine – in press.
